LAIT/15-2015

ACTALIA

UN LAIT DE CHEVRE HYPOALLERGENIQUE

Certaines personnes allergiques au lait de chèvre tolèrent le lait de vache. Des chercheurs français se sont intéressés à la fraction de lait de chèvre responsable de cette allergie : la β-caséine. Celle-ci présente des épitopes (partie de l'antigène) reconnus par les parotopes (partie de l'anticorps) des immunoglobulines E des sujets allergiques. En synthétisant des β-caséines recombinantes par voie bactérienne, les scientifiques parviennent à remplacer les fractions d'antigènes responsables de l'allergie au lait de chèvre. Une substitution de seulement cinq acides aminés est nécessaire.



L’allergie aux protéines du lait de vache est bien connue, c’est la cause la plus fréquente d’allergie alimentaire chez le nourrisson. Cette allergie est souvent associée à une allergie au lait de chèvre et/ou de brebis. En revanche, l’allergie au lait de chèvre sans allergie au lait de vache est moins fréquente. Les sujets ont en moyenne 6 ans et les symptômes sont sévères : œdème de Quincke ou anaphylaxie. Les immunoglobulines E (IgE) des personnes allergiques au lait de chèvre reconnaissent la β-caséine caprine mais ne réagissent pas avec la β-caséine bovine malgré les 91 % de ressemblance de leurs séquences génétiques.
L'objectif des scientifiques est de synthétiser une β-caséine recombinante caprine ne provoquant pas de réaction allergique chez les personnes allergiques au lait de chèvre. Pour cela, ils utilisent la voie bactérienne et substituent progressivement les domaines de la β-caséine caprine par les domaines correspondants bovins. Quatre combinaisons de β-caséine recombinante sont testées : 79 % caprin/21 % bovin, 57 % caprin/43 % bovin, 37 % caprin/63 % bovin et 14 % caprin/86 % bovin. Ces β-caséines recombinantes sont soumises à des tests de reconnaissance in vitro par des immunoglobulines E de 11 patients allergiques au lait de chèvre et tolérants au lait de vache et 11 patients allergiques au lait de vache. Ces immunoglobulines sont isolées à partir de prélèvement de sérum de ces 22 jeunes patients.
Les résultats de reconnaissance montrent qu'une proportion croissante de β-caséine bovine dans la protéine recombinante diminue les capacités de liaison des IgE des sujets allergiques au lait de chèvre et tolérants au lait de vache. Ainsi, deux domaines de la β-caséine caprine sont identifiés comme des épitopes : les domaines 44-88 et 130-178. En particulier, la substitution des acides aminés A55T/T63P/L75P et P148H/S152P induit la meilleure diminution d'immunoglobuline E des sujets allergiques au lait de chèvre et tolérants au lait de vache. Le rôle pivot de la thréonine 63 a été particulièrement observé et peut être utilisé pour discriminer la β-caséine caprine de la bovine.
Bien que les épitopes soient répartis sur toute la β-caséine, la substitution de cinq acides aminés évite la liaison des immunoglobulines E.



WARLOUZEL J.


Avis de ACTALIA :

l’utilisation de protéines recombinantes peut être envisagée dans le cadre d’immunothérapies pour l'allergie au lait de vache qui touche 3 à 6 % d’enfants de moins de six ans.



HAZEBROUCK S., AH-LEUNG S., BIDAT E., PATY E., DRUMARE M-F., TILLEUL S., ADEL-PATIENT K., WAL J-M., BERNARD H. (2013).
Goat's milk allergy without cow's milk allergy : suppression of non-cross-reactive epitopes on caprine beta-casein.
Clinical & Experimental Allergy, 44, (4), 602-610.

 

MOTS-CLES : ALLERGIE, CASEINE, EPITOPE, IMMUNOGLOBULINE, LAIT DE CHEVRE, LAIT DE VACHE, PROTEINE RECOMBINANTE

Plus d'infos...